BIOLOGÍA - Proteínas [CICLO FREE] 

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sin duda, el mejor profe de biologia que se puede tener

El Grupo Ciencia debe tener mas apoyo

Profe!!!! Hubieran más profesores así tendríamos otra realidad ❤❤🎉🎉🎉🎉🎉🎉🎉🎉🎉

Profe el mejor !!! Estoy en academia pero lo veo igual y a todo el grupo ciencia

Me sorprende todo la información que puede brindar el profesor, muchas gracias por la clase😸

Excelente clase, gracias Grupo Ciencias. Son de gran importancia en esta etapa de preparación!

Muchas gracias al Grupo ciencia por haber compartido sus clases, hay personas como yo que se están preparando y les hacía falta, gracias a estos vídeos entiendo mucho mejor, saludosss graciassds🙋

Gracias por la clase grátis Grupo Ciencias 👏😁

este profe es el mejorr JAJAJAJJAJA me gusta su forma de enseñanza

El grupo ciencia debe hacer más saludos,eso es lo que le gusta a la gente

Que buena clase 🤗

Muchas gracias profesor.

El mejor profe de biología 🦖

Amo las clases 💞

Oligopeptidos comprenden de 2 a 10 aminoácidos. Polipeptidos 11 a + aminoácidos. Proteinas : 51 a + aminoácidos

Me gusta su clase profe es bien chevere y entiendo perfecto

profe solo con usted entiendo las clases

Saludos desde argentina

exelente esplicación preparando para el cbc de la uba

Gracias 🎉🎉 el mejor

Me encanta la clase de biología como puedo obtener las preguntas

Profe Feliz día

Gracias profe

Buen profesor

excelente clase

El mejor profe

Me interesa 🥰

1:10:00 profesor por qué tan basado y sincero XD

Lo amo profe

Las proteínas son los compuestos organkcos MAS ABUNDANTES. Son compuestos cuaternarios, es decir, a diferencia de los azucares y grasas que solo utilizan carbom hidro y oxigeno, ellas incluyen al nitrogeno. -Presentan estructuras mas complejas, ya que presentan estructuras tridimensionales. Ademas, mientras mas compleja sea la estructura, mas compleja sera su funció tambien. -Las proteínas son polímeros porque son la unión de MUCHAS UNIDADES REPITITIVAS (MILES) A cada jna de esas unidades las llamamos MONÓMEROS llamados AMINOÁCIDOS. Para entender mejor, hay que partir del AMINOACIDO ¿COMO ESTA FORMADO UN AMINOA Un aminoacid presenta un carbono es posicion central h como todo carbono tiene capacidad para foemar 4 enlaces va a foemar 1 enlace con 1 hidrogeno, un grupo amino, grupo carboxilo (antigjamente se le decia acido y de ahi el nombre aminoacido) y radical TODOS LOS AMINOACIDOS SON IGUALES? La respuesta es No, exisgen mas de 100 tipos, pero todos presentan la misma estructura basica, solo que lo que le hace diferente, lo que le da personalidad, es el RADICAL, por ejemplo en la imagen vemos a GLICINA y ALANINA, podemos ver que tienen la misma forma; skn embargo su RADICAL ES DISTKNTO (Es el que esta en la parte inferior) Por ejemplo si nos dicen estos aminoacidos son pomares, pjes quien los hace polares son los RADICALES. Son mas de 100 aminoacidos, pero solo 20 son los que se unen para formar proteína como Glicina, Alananina, Metionina, Cisteína, triptófano, e tre otros. Algo que dijo el profesor es que los seres vivos tienen la capacidad de sintetizar moleculas o fabricar lo que les hace falta (ANABOLISMO) Ejemplo Sin embargo; con la EVOLUCIÓN qje provoca cambios en los seres vivos, nos ha quitado la capacidad de generar vitamina C a diferencia del perro, gato u otro animal. Por ello es que nosotros necesktamos consumir frutas citricas por ejemplo. Esto mismo sucede con los aminoacidos, nosotros los humanos necesitamos 20 aminoacidos, pero nosotros solo fabricamos 10 y precisamente a esos otros 10 que faltan se les llama "LOS 10 AMINOACIDOS ESENCIALES" Ahora, lsabemos que los aminoacidos deben unirse para formar polimeros y se van a unir usando sus GRUPOS FUNCIONALES. El primero va a usar su grupo CARBOXILO y el segundo su grupo AMINO, formandose una molecula de agua, es decir, se va a liberar agua y cuando se libera agua va a quedar el CARBONO (del primer aminoaxido) CON NITROGENO (del segundo aminoacido) FORMANDO EL ENLACE PEPTIDICO (Como el glucosidico y el enlace Ester) Esto quiere decir que se forma por condensación y por ende, tambien se puede hidrolizar. Ahora, vamos con sus ESTRUCTURAS: ESTRUCTURA PRIMARIA: Es cuando se juntan los aminoacidos por enlaces peptidicos que solo se podrán romper por hidrolisis. Simplemente va a ser la secuencia de aminoacidos. Estas proteínas es como si recién estuvieran madurando, no pueden trabajar aún. ESTRUCTURA SECUNDARIA: Una vez que se forman las peimarias, pueden adoptar la forma de un resorte conocida como ALFA ELICE o una hoja plegada BETA PLEGADA, estas REPRESENTAN LA ESTRUCTURA SECUNDARIA. En elcaso de las primarias solo se unían por enlaces peptidicos, pero aquí aparecen los PUENTES DE HIDROGENO (esto las caracteriza) los puentes de hidrogeno son como el pegamento que las hará estar medias dobladas, sea elice o plegada. 2 preguntas aquí: ¿Dé que va a depender que sea elice o pelgada? La respuesta es que si la estructura primaria tiene AMINOACIDOS IGUALE SERÁN ELICES y si tienen AMINOACIDOS DIFERENTES SERÁN PLEGADOS ¿Entre quienes se forma los puentes de hidrogeno? Sabemos que los peptidicos se forman entre el carboxilo de un aminoacido con el amino de otro aminoacido. Pero en la imagen podemos ver que cuando estos se unen, liberan agua PERO QUEDA UN OXIGENO CON CARGA NEGATIVA CONOCIDO COMO RESTO DEL CARBOXILO (EL DE ARRIBA) Y TAMBIEN QUEDA UN HIDROGENO CON CARGA POSITIVA CONOCIDA COMO RESTO DEL AMINO. Esto quiere decir qje cada vez que se formen los enlaces la cadena va a estar polirizada, lo que va a ser muy dificil qu se mantenga. Eso quiere decir que va a ser muy dificil que se manrenga lineal, ya que el + se va a juntar con el - (nos podemos guiar de la imagen) por lo que necesariamente se va a tener que doblar. ESTRUCTURA TERCIARIA O TRIDIMENSIONAL: La proteína secundaría aún tampoco va a funcionar, para que funcione tiene que tomar la forma tridimensional. Es como si el resorte lo estuvieramos doblando. Hay 3 opciones, o bien es solamente 100% RESORTE ENRROLLADO O 100% HOJA PLEGADO ENRROLLADO O CASO 3 QUE TENGA ZONAS ELICES Y PLEGADAS. Ejemplo de esta peoteina: Queratina que es del cabello, uñas. Ahora, ¿Como hace la proteína para que tenga la forma tridimensional, osea cual sería su "pegamento" para que conserve esa forma? Pues puede ser de dos formas 1 opción) Que se formen PUENTES DE HIDROGENO CON ENLACES NO COVALENTES (osea la union de dos cargas opuestas como en el caso de las secundarias) RECUERDA: Enlaces covalentes es cuando dos atomos comparten electrones. (-) 2 Opción) Que se formen PUENTES DE DISULFURO 3 Opción) Que se usen los dos. Ejemplo: Las enzimas digestivas. La mayoría de proteínas llegan hasta aquí. ESTRUCTURA CUATERNARIA: SON SUPRAPROTEÍNAS Para formarlas necesitamos 2 O MÁS PROTEÍNAS TERCIARIAS O CONOCIDAS A PARTIR DE ESTA ESTRUCTURA COMO PROTÓMERO. Ejemplo: Insulina (hormona que regula la azucar) la Hemoglobina (proteína de la sangre) ¿Cual es su "pegamento" ? -Puentes de hidrogeno -Atracciones iónicas. -Atracciones salinas. Las proteinas son sensibles a altas T° y cambios bruscos del PH. 2 Si nosotros por ejemplo ponemos a una prpteína cuaternaria a agua hirviendo, too se va a desarmar o se va a romper y se hacen primarias. Ese fenómeno donde se rompen se llama DESNATURALIZACIÓN, a diferencia de los primarias que se hidrolizaban, estas se desnaturalizan. NOTA: LOS UNICOS ENLACES COVALENTES SE VERÁN EN LOS ENLACES PEPTIDICOS Y DISULFURO. Eso quiere decir que va a ser muy dificil que se manrenga lineal, ya que el + se va a juntar con el - (nos podemos guiar de la imagen) por lo que necesariamente se va a tener que doblar. ESTRUCTURA TERCIARIA O TRIDIMENSIONAL: La proteína secundaría aún tampoco va a funcionar, para que funcione tiene que tomar la forma tridimensional. Es como si el resorte lo estuvieramos doblando. Hay 3 opciones, o bien es solamente 100% RESORTE ENRROLLADO O 100% HOJA PLEGADO ENRROLLADO O CASO 3 QUE TENGA ZONAS ELICES Y PLEGADAS. Ejemplo de esta peoteina: Queratina que es del cabello, uñas. Ahora, ¿Como hace la proteína para que tenga la forma tridimensional, osea cual sería su "pegamento" para que conserve esa forma? Pues puede ser de dos formas 1 opción) Que se formen PUENTES DE HIDROGENO CON ENLACES NO COVALENTES (osea la union de dos cargas opuestas como en el caso de las secundarias) RECUERDA: Enlaces covalentes es cuando dos atomos comparten electrones. (-) 2 Opción) Que se formen PUENTES DE DISULFURO 3 Opción) Que se usen los dos. Ejemplo: Las enzimas digestivas. La mayoría de proteínas llegan hasta aquí. ESTRUCTURA CUATERNARIA: SON SUPRAPROTEÍNAS Para formarlas necesitamos 2 O MÁS PROTEÍNAS TERCIARIAS O CONOCIDAS A PARTIR DE ESTA ESTRUCTURA COMO PROTÓMERO. Ejemplo: Insulina (hormona que regula la azucar) la Hemoglobina (proteína de la sangre) ¿Cual es su "pegamento" ? -Puentes de hidrogeno -Atracciones iónicas. -Atracciones salinas. Las proteinas son sensibles a altas T° y cambios bruscos del PH. 2 Si nosotros por ejemplo ponemos a una prpteína cuaternaria a agua hirviendo, too se va a desarmar o se va a romper y se hacen primarias. Ese fenómeno donde se rompen se llama DESNATURALIZACIÓN, a diferencia de los primarias que se hidrolizaban, estas se desnaturalizan. NOTA: LOS UNICOS ENLACES COVALENTES SE VERÁN EN LOS ENLACES PEPTIDICOS Y DISULFURO.

Profe benyerack abra su ciclo virtual me meto sin dudarlo

Maaas clases freeeee por favor!!

❤

Pov: Las enzimas: :V gracias grupo ciencias, los amo

❤️

Queratina

es la muerte el profe djksdjksjdks

Yo estudiando para ser la tia millonaria para mantener a mis 5 gatos futuros:

🤗

cuaternario

El mejor profe de biología, en otros tiempos sería millonario, rey o una figura histórica con tanto aprendizaje y manejo de mucha materias cómo ramas en ellas. Debería ser dueño de grupo ciencias, está perdiendo plata

Profe :(, yo sí quería ver sus poderosos músculos

Hoooo

hemocianina

Desde 1:10:35 se raya 😅

♥️