Läs mer om proteiner på ehinger.nu/und... Övningsuppgifter, gamla prov, laborationer m.m. finns på ehinger.nu/und... Bildkällor: • Kokt ägg: commons.wikime..., av Ramesh NG [CC BY-SA 2.0 (creativecommon...)]
Du är så duktig! TACK för att du tar din tid för att undervisa oss som behöver mer förklaring! Hjälper mig mycket nu när jag är på universitetet och pluggar biokemi och mikrobiologi...Tack ännu en gång!! :)
Jag har bara dig att tacka för att jag klarade kemin på naturbasåret, och nu när jag äntligen går läkarlinjen flyr jag till dina genomgångar för att få någon slags möjlighet att ens förstå en minimal bit av det som professorerna snackar om. Tack!
16:20 nämner du att det som håller ihop proteinet i sin struktur till största del är relativt svaga bindningar, vad beror att den till största delen består av svaga bindningar på? Beror det på aminosyrornas olika egenskaper, då vissa är polära och opolära (varav de opolära förekommer mer frekvent)? Men om det är fallet så ger ju opolära aminosyror upphov till sulfidbryggor vilket av vad jag vet är starka bindningar liknande syrebryggor! Svar uppskattas.
Det är inte alla opolära aminosyror som kan ge upphov till disulfidbryggor, utan _endast_ cystein. Disulfidbryggorna, som då är kovalenta bindningar, är starkare än de övriga typerna av bindningar som håller samman proteinet (vätebindningar, van der Waals-bindningar, dipol-dipol-bindningar).
Hej Magnus, läser kemi 2 på egen hand trots att jag går teknik, biokemin är otroligt intressant men det känns som jag bör kolla på lite biologi videos för att få en djupare förståelse inom biokemin, vilka videos är att rekommendera?
Det är intressant att du ser det så; vanligtvis brukar jag själv säga att för att förstå biologi behöver först förstå kemin! De saker som vi tar upp lite djupare i biologikursen, det är DNA-molekylens funktioner ( i proteinsyntes och replikation). Du kan hitta mina videogenomgångar om det på den här länken: ehinger.nu/undervisning/kurser/biologi-1/lektioner/cellgenetik.html Vi brukar också ta upp ämnesomsättningen lite grann i Biologi 2, men faktum är att vi går mycket mer på djupet i Kemi 2. Min första videogenomgång om ämnesomsättning är en översikt över de katabola reaktionerna. Den videogenomgången hittar du här, och sedan får du klicka dig framåt därifrån: ehinger.nu/undervisning/kurser/kemi-2/lektioner/biokemi/katabolism.html
Tjena Magnus! Jag har en fråga gällande aminosyrornas laddning i olika pH. Jag förstår att vid neutral pH där ip = 6 så befinner aminosyran sig i en ziwitterjonform. Jag förstår även att när pH < ip så är nettoladdningen för aminosyran positiv och tvärtom för pH > ip. Det jag dock inte har förstått är ifall de basiska/sura sidokedjorna också protoneras eller deprotoneras beroende på pH? Är det bara karboxyl- och amingruppen som gör det eller är det även sidokedjorna?
De basiska/sura sidokedjorna protoneras också. Fortfarande gäller dock att när pH = Ip är nettoladdningen = 0. Det betyder att för en aminosyra som lysin, med totalt två amingrupper och en karboxylgrupp har kadrboxylatgruppen en minusladdning och varje amingrupp _i genomsnitt_ en halv plusladdning var.
@@MagnusEhinger01 Tack så mycket, nu förstår jag. Det är dock en annan sak som jag inte riktigt förstår, gällande aminosyrornas laddning då pH = pKa. Vi vet ju att vid pH = pKa så är häften av jonerna protonerade och andra hälften deprotonerade. Om vi exempelvis säger att pH = 2.1, vad kommer karboxylgruppen i huvudkedjan att ha för laddning (då dess pKa = 2.1). Skriver man det så att den är protonerad eller deprotonerad? I och med att karboxylgruppen befinner sig i en jämvikt där R-COOH COO^- + H^+. Rätta mig gärna om jag har fel.
Det kan både ha att göra med att eukaryoter i regel har större genom, med fler duplikationer än bakterier, och att splitsning kan ske på olika sätt, vilket gör att ett och samma transkript kan leda till flera olika proteiner.
Vad roligt att du tycker att mina genomgångar är snygga! 😊 Jag brukar ju annars säga att jag inte kan rita något utom cirklar och fyrkanter (och någon designutbildning har jag ju knappast heller). Men faktum är att jag får frågan om vad jag använder för prylar så pass ofta att jag gjort en videogenomgång om det! 😉 Du hittar den på den här länken: ehinger.nu/undervisning/starta-har/nyheter/1242-flippat-klassrum/6250-min-egen-uppstallning.html
Hej! Alla syror och basar har samma effekt på proteiner? Alltså vad säger förorsakar om ” när ske protein denatuering?”. Alltså nästan mellan vilka pH värde denatureras protienet vid tillsättningen av syran eller bas??
Proteiner fungerar allra bäst vid ett visst pH. (Vilket pH det är beror på vad det är för organism, och dess levnadsförhållanden.) Om pH avviker alltför mycket - både uppåt och neråt - kommer aminosyraresterna i proteinet att få "felaktig" laddning, vilket leder till att proteinet denatureras, och funktionen förloras.
hej magnus, jag går kemi 2 och håller på med globulära proteiner skulle du kunna förklara vad en globulär protein är eller kanske göra en video om dessa skulle de verkligen uppskattas
"Globulära proteiner" är en lite föråldrad term (från typ när jag själv gick på gymnasiet, eller ännu äldre), som mycket grovt delar in proteiner i "fiberproteiner" (strukturproteiner) och "resten", där resten alltså är "globulära proteiner". En bättre indelning hittar du i den här videogenomgången från 3:30. "Globulära proteiner" är alltså alla proteintyper utom strukturproteiner.
Hej Magnus! Har prov på torsdag och förstår absolut inte vad globulära proteiners 4 strukturnivåer är. Kan du förklara det igen eller kanske hänvisa till ett videoklipp? Tack för dina genomgångar, dem är fantastiska!
Hejsan, min lärare säger att gibbs fria energi minskar när proteinet veckar sig, men betyder inte det att det behövs energi för att vecka protein och att det inte sker spontant? Jag trodde att hydrofoba effekten gjorde veckningen spontan... Jag fattar inte :(
Nej, tvärtom: När Gibbs fria energi minskar är reaktionen spontan. Du kan lära dig de enklaste grunderna om entropi och Gibbs fria energi i den här videogenomgången: ehinger.nu/undervisning/kurser/kemi-1/lektioner/termokemi/entropi-gibbs-fria-energi.html
Hej! I videon sa du att proteinet kan denatureras genom att sänka pH genom att tillsätta vätejoner (H+). Och dessa kan tas upp av karboxylatgruppen, så att inte denna kan binda till ammoniumgruppen längre... Jag är lite lost, på vilket sätt minskar pH-värdet då man tillsätter vätejoner (H+)? Jag är med på att det bildas oxoniumjoner då man tillsätter H+ till vatten, och då blir ju lösningen sur. Men i detta fall reagerar ju vätejonerna med karboxylatgruppen, inte med vatten va? Vad är det som gör att det blir surt i detta fall? Och vad är det som blir surt, proteinet eller lösningsmedlet (vattnet)?
När det gäller pH och en lösnings surhetsgrad förenklar vi kemister gärna det för oss på så vis att vi förkortar bort vattnet ur protolysreaktionerna. Att säga att man tillsätter vätejoner, H⁺, är alltså precis samma sak som att säga att man tillsätter oxoniumjoner, H₃O⁺, och därmed sänker man lösningens pH. Oxoniumjonen i sig är en stark syra, vilket betyder att den gärna avger en proton (vätejon, H⁺). Protonen kan till exempel tas upp av en karboxylatgrupp i en aminosyrarest i ett protein. Då förändras laddningen på aminosyraresten, vilket i förlängningen leder till att proteinets struktur förändras.
@@MagnusEhinger01 Aha! Så det som sker är kortfattat att oxoniumjoner avger H+ till aminosyrors negativa sidokedjor, vilket gör dem neutrala, så att de inte längre kan binda med jonbindning till den "motsatta" sidokedjan?😊 Och då denatureras proteinet då de inre bindningarna bryts? Tack för hjälpen!
Hej Magnus, jag undrar vilken aminosyra det är som har COOH som sidorgrupp. Är med på att det finns aminosyror som bland annat har COOH i sin sidokejdor men aldrig ensam. Vilken aminosyra är det du har ritat ut i proteinets tertiärtsstruktur tråd lixom.
@@kingcody6939 Är det bilden 14:41 du menar? Nej, i den har jag bara med karboxylgruppen i den ena aminosyrarestens sidokedja och amingruppen i den andra.
