Merci mille fois! C'est très bien expliqué, illustré ni pas trop ni pas assez, et dans un ordre clair, merci pour cette qualité toute simple et si nette.
Premièrement merci pour toutes ces explications . Je voudrais confirmer mes doutes si je comprend bien le sds est fortement charger négativement en formant des complexe avec la protéine il va neutraliser la charge totale de la chaîne polypetitdique ou alors il va se fixer sur chaque acide aminé est le neutraliser Et si c est ça un acide aminé portant une charge négatif vas t il subir aussi la fixation du sds . Un grand merci de bien vouloir m aiguille un peu plus vers la compréhension de la technique sds-page
PAGE est l'acronyme de Polyacrylamide Gel Electrophoresis en anglais. Il existe deux types d'électrophorèse en gel de polyacrylamide (PAGE). Le premier est l'électrophorèse en conditions natives (Native PAGE), c'est-à-dire qu'on n'ajoute pas de détergent comme le SDS ni d'agents réducteurs comme le dithiothréitol (DTT) ou le bêta-mercaptoéthanol. Les protéines vont donc garder leur conformation native tridimensionnelle. Dans ce cas, les protéines vont être séparées en fonction de leur ratio masse/charge, la séparation va aussi dépendre de leur taille et de leur forme 3D. On utilisera le Native PAGE par exemple si on veut savoir si une protéine présente plusieurs états oligomériques (monomère, dimère, trimère etc.). Au contraire dans le cas de l'électrophorèse en gel de polyacrylamide en conditions dénaturantes en présence du SDS (SDS-PAGE) et d'agents réducteurs, les protéines perdent leurs conformations 3D et leurs charges nettes sont masquées par les charges négatives apportées par le SDS. Les protéines seront donc séparées dans ce cas uniquement en fonction de leur taille.
